Протеины, готовые к круглым двум

Во-первых, ученые учились взломать все геномы. Теперь, они готовы к следующему прыжку: определение трехмерной структуры каждого протеина, который производит организм.

Результаты предварительного исследования показывают, что такой массовый подход к структурной биологии выполним, если исследователи развивают новые методы для ускорения процесса.Традиционно, структурные биологи выбрали определенные, интересные протеины и провели месяцы или годы, решая их строения атома. Но так же, как последовательная ДНК была увеличена существенно в 1990-х, много исследователей теперь надеются определить структуру многих протеинов параллельно – область названная «структурная протеомика». Знание формы каждого протеина привело бы к новым ключам к разгадке их функции и как они работают, и в конечном счете обеспечивают тысячи потенциально новых целей препарата.

Ранее на этой неделе Национальный Институт Общих Медицинских наук (NIGMS) объявил, что это присудит доллары за почти $150 миллионов семи консорциумам для 5-летнего структурного усилия по протеомике (ScienceNOW, 26 сентября).В октябрьском выпуске Природы Структурная Биология группа, возглавляемая Шерил Арроусмит и Аледом Эдвардсом из университета Торонто, сообщает о результатах первой быстрой-и-грязной попытки.

Они взяли простую бактерию под названием Methanobacterium thermoautotrophicum и посмотрели на образец 424 из его 1 871 гена. Для каждого они пытались клонировать ген и выразить его у бактерии, очистить и кристаллизовать протеин и определить его структуру через кристаллографию рентгеновских лучей или спектроскопию ядерного магнитного резонанса.Для каждого из этих шагов каждый протеин имеет свой собственный идеальный набор условий; но в ее оптовом подходе, бригада использовала только ряд стандартных условий, таким образом пропуская много протеинов в процессе.

Несмотря на это, они смогли определить структуру 10 протеинов во время, чем это часто берет для решения единственной структуры; для нескольких из них структуры дали представления о своей функции, которые не были допустимы от одной только последовательности генов. Еще много структур могли быть определены, говорит Арроусмит, если исследователи развивают автоматизированные методы, чтобы определить и применить лучшие условия для каждого протеина. Но число решенных структур будет ограничено доступом к дорогому оборудованию, такому как богатые энергией источники рентгеновских лучей, говорит она.«Они показали потенциал для решения большого количества структур очень быстро», говорит Том Тервиллиджер Лос-Аламоса Национальная Лаборатория в Нью-Мексико.

Теперь вопрос состоит в том, как препятствовать тому, чтобы больше протеинов выбыло по пути, добавляет он. Структурный биолог Гаэтано Монтельоне из Университета Ратджерса в Нью-Джерси соглашается: «Результаты ценны как оценка того, что возможно», говорит он.


FBCONSTANTA.RU